蛋白質結構是生物分子研究的核心領域，因為它們的結構與功能密切相關。蛋白質結構通常分為四個層次：一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。

圖1

1、一級結構（Primary Structure）:

（1）描述的是蛋白質的氨基酸序列。

（2）這一連續的氨基酸鏈是通過肽鍵連接的。

（3）一級結構決定了蛋白質的身份和許多其生物學性質。

（4）測定方法：

氨基酸測序：例如Edman降解法，可以連續地從蛋白質的一端切割并識別氨基酸。
質譜分析：特別是串聯質譜，可以用于識別和測定氨基酸序列。

2、二級結構（Secondary Structure）:

（1）描述的是蛋白質局部的折疊模式，例如α-螺旋和β-折疊。

（2）由氫鍵引起的局部穩定結構，氫鍵是在氨基酸的主鏈之間形成的。

（3）這些模式為蛋白質的三維結構提供了框架。

（4）測定方法：

圓二色光譜（CD）：用于檢測蛋白質中α-螺旋、β-折疊和無規則卷曲的內容。
紅外光譜（IR）：可以用于分析蛋白質的二級結構。

3、三級結構（Tertiary Structure）:

（1）描述的是單個多肽鏈完整的三維結構。

（2）三級結構是由于氨基酸的R基團之間的相互作用（如疏水作用、離子鍵、氫鍵和二硫鍵）引起的折疊。

（3）描述了蛋白質的整體空間排列。

（4）測定方法:

X射線晶體學：分析純化并結晶化的蛋白質樣品，獲得蛋白質的高分辨率三維結構。
核磁共振（NMR）光譜：在液態條件下獲得蛋白質的三維結構信息。
冷凍電鏡（Cryo-EM）：用于獲得大分子復合物的三維結構。

4、四級結構（Quaternary Structure）:

（1）描述的是多個多肽鏈（亞單位）如何聚集形成完整的蛋白質復合體。

（2）不是所有的蛋白質都有四級結構。只有由兩個或更多的多肽鏈組成的蛋白質才有。例如：血紅蛋白由4個多肽鏈組成。

（3）測定方法

X射線晶體學和冷凍電鏡：都可以用來分析大分子復合物的結構。
凝膠過濾色譜和親和色譜：可以用于確定亞基之間的相互作用和組裝。