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內毒素信號轉導的途徑及產生的原理反應

瀏覽次數:494 發布日期:2023-3-8  來源:本站 僅供參考,謝絕轉載,否則責任自負
近來發現,Toll相互作用蛋白(Toll-interacting protein ,Tollip)參與IL-1的信號轉導途徑,并認為其也參與TLR受體的信號轉導作用,因為IL-1受體的胞質結構域與TLR的結構域具有高度同源性。小鼠和人類Tollip均由274個氨基酸組成,97%的氨基酸序列相同,相對分子質量為28000。Tollip有一死亡結構域(D-D),能夠與白細胞介素-1受體相關激酶(interleukin-1 receptor-associated kinase,IRAK)的D-D結合形成Tollip-IRAK復合物。在未受到外界刺激時,該復合物存在于細胞質內,未與TLR結合;一旦 TLR受到外界刺激發生構象改變后,Tollip-IRAK和銜接蛋白(adaptor)MyD88可同時被募集到IL-1受體的TIR(Toll/IL-1 receptor)結構域上,促使IRAK相互靠近引發自身磷酸化,即IRAK分子各自使對方絲氨酸/酪氨酸殘基發生磷酸化,因而啟動了酶學的級聯反應。
 

內毒素信號轉導的途徑及產生的原理反應


IRAK作用于下游兩個銜接蛋白質TRAF6(tumor-necrosis factor receptor-associatedfactor 6)和ECSIT(evolutionarily conserved signaling intermediate in Toll pathway),使TRAF6發生寡聚化(oligmerization),并可以使TAK-1 (transfor- ming growth factor-β activating kinase-1)和 TAB1(TAK1-binding protein 1)所形成的復合物激活。TAK-1為MAP-3激酶(MAPKKK)家族的成員,當TAK1受到激活后,可以使其底物NIK(NF-κBinducing kinase,即 MAPKK)發生磷酸化而被激活,而后者又進一步激活IKK復合物( IκB kinase complex)。該復合物由IKK-α、IKK-β、IKK-γ所組成,IKK-γ為腳手架蛋白(scaffold),因缺乏酶學活性,也稱為NEMO(NF-κB essential modulator),是 LPS、TNF及佛波酯(PMA)誘導NF-κB活化所必需的,因其氨基酸末端或羧基末端發生缺失能夠阻止NF-κB的活化。

IKK由多個卷曲螺旋模體(coiled coil motif)所組成,含有亮氨酸拉鏈(leucine zipper)結構,通過亮氨酸拉鏈募集上游的激活物到達IKK復合物上,激活IκB激酶。 lB激酶可使 IkB磷酸化,導致IrB被蛋白酶體(proteasome)和泛蛋白連接酶(ubi-quitin ligase)進行泛蛋白化而被降解,釋放出NF-κB的p65/p50,并促使其轉位入細胞核內,與相關基因的啟動子序列位點結合,以誘導基因表達。在LPS信號轉導的同時也激活了活化蛋白-1(activating protein-1,AP-1)的家族成員Jun和Fos 等轉錄因子,共同參與相關基因表達的調節。細胞因子的產生需要AP-1和 NF-κB等轉錄因子的參與進行調控。LPS通過膜上受體進行信號轉導的模式見圖7-1。
 

LPS信號轉導模擬圖

發布者:科德角國際生物醫學科技(北京)有限公司
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標簽: 內毒素
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