LBP脂多糖結合蛋白調節LPS展現的生物學效應在內毒素血癥中的作用
1、介導炎癥反應
一方面，LBP通過mCD14激活單核細胞、巨噬細胞和中性粒細胞等，使其產生TNF-α、IL-1、IL-6、IL-8等介質，其中TNF-α在內毒素休克的早期發生中起著最為重要的作用，此時使用抗TNF-α單克隆抗體，可以提高內毒素休克患者的生存率。內毒素血癥發展至晚期與高遷移率組蛋白-1（high mobility group protein-1，HMG-1）的升高呈正相關，此時使用抗HMG-1單克隆抗體可顯著提高內毒素休克晚期患者的生存率。LBP能夠明顯增強LPS對TNF-α的誘生作用，增強TNF-α mRNA轉錄的速度和程度，促使TNF-α濃度由40mg/L迅速上升到10000mg/L，而LBP本身并不能夠誘導TNF-αmRNA 的轉錄和TNF-α的產生。
對LBP進行顯性失活突變（dominant-negative mutation），使之不表達LBP，則LPS刺激TNF-α產生的效應會顯著下降。另一方面，LBP通過sCD14激活，損傷血管內皮細胞，促進炎癥介質向血管外滲透，促進單核細胞、巨噬細胞、中性粒細胞等細胞與血管內皮細胞黏附并進入炎癥組織，加重炎癥反應；進入細胞間質的LBP，還可以刺激巨噬細胞、上皮細胞和平滑肌細胞，增強其對LPS的反應。
2、緩解炎癥反應
LBP可以通過調理作用促進單核細胞、巨噬細胞、中性粒細胞等吞噬細胞吞噬被調理的LPS或革蘭陰性細菌，及時地清除進入體內的LPS和革蘭陰性細菌；LBP還可以催化LPS微粒（micelle）與高密度脂蛋白（high density lipoprotein，HDL）顆粒直接結合，其步驟分為兩步：①LPS被轉移到sCD14。②從LPS-sCD14再轉移到HDL。而HDL能夠結合LPS，使LPS單體形成LPS聚集體，直接中和內毒素的毒性生物學效應，并也可以促進LPS的內化活動，通過內化到溶酶體內進行分解，使LPS失去其毒性效應。
LBP既可以通過激活單核細胞、巨噬細胞等釋放炎癥介質損傷血管內皮細胞等介導炎癥反應，又可以通過調理作用，加速宿主清除LPS和細菌，并催化LPS與HDL相結合，中和LPS的生物學活性，減輕炎癥反應，故可在一定程度上調節LPS所致的炎癥反應。但LBP的主要生理功能是傳遞LPS分子，使LPS聚集體解離為單體，以有利于LPS暴露其內部結構并使之與CD14分子接觸，即以介導細胞反應為主。也就是說，LBP介導激活效應的活性較緩解炎癥反應的活性強。
另外，LPS也可與殺菌滲透性增強蛋白、HDL、乳鐵蛋白（lactoferrin）等結合，后三者具有拮抗內毒素毒性的作用。多形核中性粒細胞中的殺菌滲透性增強蛋白可使單體狀態的LPS發生聚合，聚合后被吞噬到溶酶體內消化分解，而不發生內毒素信號作用，并以此拮抗內毒素的毒性作用;另外，殺菌滲透性增強蛋白還可介導巨核細胞的吞噬反應。并因此參與宿主抗微生物的防御反應。因殺菌滲透增強蛋白與LPS的親和力是LBP的50～70倍，因此其拮抗LBP的效果明顯。
綜上所述，LBP在宿主機體發生內毒素血癥中扮演著重要的角色。
